Para la mayoría de los lectores, la conclusión es que la beta-lactoglobulina es un alérgeno en la leche de los rumiantes (pero no en la leche humana) que (cuando la consumen las mujeres que amamantan) puede incluso encontrar su camino en la leche humana. La beta-lactoglobulina generalmente sigue siendo un alergeno incluso después de desnaturalizarse por calor. Se puede hacer menos alergénico uniéndolo con hierro (el Alérgeno principal de leche de vaca Bos 5 manipula las células T-Helper dependiendo de su carga con hierro ligado a sideróforo), y se puede eliminar (eliminación selectiva de beta-lactoglobulina directamente de leche de vaca y preparación de fórmulas hipoalergénicas: un método de bioafinidad). Por lo general, sin embargo, no se elimina. La caseína también es un alergeno, por lo que la eliminación de beta-lactoglobulina puede no ser suficiente. La alfa-lactoglobulina, por otro lado, aparentemente no es un alergeno.
En general, las globulinas son pequeñas proteínas que se pliegan en una forma aproximadamente esférica, y las lactoglobulinas son globulinas presentes en la leche. Cuando la caseína se precipita fuera de la leche (por ejemplo, por cuajo o acidez), las lactoglobulinas permanecen en el suero (junto con la lactoalbúmina, lactosa, minerales e inmunoglobulinas). Las proteínas son aproximadamente el 10% de los sólidos secos de suero de leche, y la beta-lactoglobulina es aproximadamente el 65% de ese 10%.
La alfa-lactoglobulina está involucrada en la síntesis de lactosa. El objetivo de la beta-lactoglobulina es menos claro, y aunque puede unir muchas pequeñas moléculas hidrofóbicas, su objetivo principal puede ser simplemente actuar como fuente de aminoácidos. (Revisión invitada: beta-lactoglobulina: propiedades de unión, estructura y función).
